TY - A2的金黄的e . AU - Kamal艾哈迈迪,马哈茂德盟——Vossoughi马努切赫PY - 2013 DA - 2013/12/29 TI -固定α胰凝乳蛋白酶表面的磁核/壳纳米粒子/黄金SP - 830151六世- 2013 AB -在过去的十年里,纳米粒子作为蛋白质载体各种生物医学的应用开辟了新的途径。这些应用程序的主要担忧是固定化蛋白质生物活性的变化由于构象改变表面的载体。评估这个问题,准备和生物催化剂活性 α-chymotrypsin-Fe₃O₄@盟核/壳纳米粒子。首先,菲₃O₄@盟核/壳纳米颗粒共沉淀法合成了柠檬酸和减少HAuCl₄。TEM影像显示的核心大小13±3 nm和凝固壳厚度4±1纳米合成纳米颗粒。利用x射线衍射(XRD)研究纳米粒子的晶体结构。接下来,酶的固定化是合成纳米颗粒的表面共价结合的非盟壳与硫醇和胺组织出现在蛋白质结构(例如,半胱氨酸和组氨酸残基)。利用红外光谱和荧光光谱研究被固定化酶的二级和三级结构。结果表明,酶的二级和三级结构纳米粒子表面的固定化后仍然几乎不变。然而,生物催化剂酶活性降低了百分之三十,说明可能的构象变化或活性部位阻塞。SN - 1687 - 9503你2013/830151 / 10.1155——https://doi.org/10.1155/2013/830151——摩根富林明-纳米技术杂志PB Hindawi出版公司KW - ER